پروتئینهای شوک حرارتی به مجموع پروتئین هایی گفته می‌شوند که در شرایط استرسی در سلول بیان می‌گردند نقش این سلول ها جلوگیری از تغییر کونفورماسیون پروتئین ها تحت عوامل استرسی می‌باشند.

این پروتئین ها در همه سلول های زنده در وضعیت متصل یا غیر متصل به پروتئین ها وجود دارند. مکان این پروتئین ها در هسته و سیتوپلاسم سلول می‌باشد. پروتئین های HSP به عنوان چاپرون های مولکولی در فرایند های متعددی همچون فولدینگ پروتئین ها،تجمع و انتقال آنها،عبور و مرور پپتید ها و پردازش آنتی ژن تحت شرایط فیزیولوژیک و استرسی نقش دارند.بیان پروتئین های HSP بواسطه چندین نوع از عوامل استرس زا همچون تب،الکل،التهاب،استرس های اکسیداتیو،فلزات سنگین و همچنین شرایطی که موجب جراحت و نکروزیس می‌گردد القاء می‌گردند. پروتئین های HSP به جایگا ههای هیدروفوبیک روی پلی پپتید ها متصل می‌گردند و سبب بروز تغییرات کونفورماسیونی در آنها می‌گردند و از سوی دیگر سبب جلوگیری از ایجاد پپتید هایی با فولدینگ اشتباه می‌گردند. پروتئین های مرتبط با گلوکز (GRPs)مجموعه ثانویه‌ای از پروتئین های استرسی می‌باشند که بسادگی تحت شرایط شوک گرمایی یا استرس های اکسیداتیو القاء نمی‌شوند ،این پروتئین ها در شبکه اندوپلاسمیک وجود دارند .

نقش پروتئین های شوک حرارتی در عملکرد سلول های سیستم ایمنی

زمانی که سلول های بدن با عفونت های ویروسی یا تغییرات سرطانی مواجه می شوند یک مکانیسم شناخته شده به عنوان ' ارائه متقابل ' در سلولهای دندریتیکی (DCS) ، سیستم ایمنی بدن را قادر به اعلام هشدار می سازند.

 

 

به گزارش بنیان به نقل از medicalxpress؛ سلولهای دندریتیکی ابتدا سلول های سرطانی و یا ویروس آلوده درونی را از طریق مکانیزمی به نام فاگوسیتوزمی بلعد، و سپس آنتی ژن های سلولی را به پپتیدهای کوتاه پردازش می کند. DCS پس از آن این قطعات را به سلول های T کشنده، تحویل می دهد. 
تیم Udono Heiichiro بر روی پروتئین شوک حرارتی 90 (HSP90)، مولکولی که طبق مطالعات قبلی، با مکانیسم "ارائه متقابل" مرتبط  است متمرکز شده اند. HSP90 به دو شکل، α و β، که با هم تداخل دارند ظاهر می شود. موش ها حداقل به یکی ازاین دو پروتئین برای زندگی نیاز دارند. Udono و همکارانش موفق به تولد موش سالمی که به طور انحصاری فاقد HSP90α بود شدند . آنها دریافتند که، هر چند HSP90β به نظر می رسد تا حدی نقش داشته باشد، اما از دست دادن HSP90α یک اثر قابل توجه در پردازش آنتی ژن دارد. DCS جدا شده از این موش ها، نقص هایی را در توانایی آنها درفرایند ارائه متقابل ، و عدم فعال سازی موثر سلول های T کشنده هنگام مواجه با آنتی ژن را نشان دادند.
Udono و همکارانش میزانی از این نقص را با تزریق سیتوکروم C ( پروتئینی که بطورانتخابی زیر رده هایی از DCS را حذف می کند) به موش با نقص HSP90α درمان کردند. درمان با سیتوکروم C به طرز چشمگیری اثربرDCS را در موش های جهش یافته نسبت به نوع وحشی کاهش داد. Udono می گوید: "این حساس ترین آزمایش in vivo برای نشان دادن انتقال آنتی ژن به سیتوزول است". این پدیده در موش فاقد HSP90α وجود ندارد .
بر این اساس، Udono معتقد است که مولکول هایی که  فعالیت HSP90را تعدیل می کنند ممکن است به پزشکان در تقویت سیستم ایمنی بیماربرای حمله به عفونت یا سرطان کمک کند. "اگر ما بتوانیم سطح بیان HSP90 و دیگر پروتئین های شوک حرارتی را کنترل کنیم منفعت زیادی برای سلامت انسان خواهد داشت